Os inibidores são moléculas que de alguma forma interferem na atividade catalítica da enzima, podendo diminuir ou interrompê-la. Sabe-se que as enzimas catalisam diversas reações celulares, então é fato que inibidores enzimáticos estejam entre os medicamentos de maior importância e que seu estudo fornece informações sobre os mecanismos envolvidos e tem ajudado a entender suas vias metabólicas. Atualmente há duas classes de inibidores: reversíveis e irreversíveis.
Inibição reversível.
A inibição reversível por um inibidor competitivo acontece quando ele compete pelo sítio ativo enzimático com o substrato. Quando o inibidor ocupa o sítio ativo, o substrato não consegue se ligar à enzima fazendo com que a reação não ocorra. Geralmente os inibidores tem a estrutura parecida com a do substrato e quando se combinam com a enzima, formam um complexo Enzima-Inibidor (EI). Mesmo sendo uma reação reversível, esse tipo de reação reduz a eficiência da enzima porém o inibidor não a inativa e quando dissocia-se, a enzima volta a funcionar de forma que o substrato consegue ligar-se novamente para a catálise acontecer.
Na presença do inibidor, a velocidade da reação diminui e é necessária grande concentração de substrato para que a velocidade da reação se aproxime da velocidade máxima presente antes do inibidor.
Além do inibidor competitivo, a inibição reversível conta com dois outros tipos de inibidores reversíveis. O inibidor incompetitivo liga-se a um sítio diferente do sítio ativo do substrato e liga-se e tem afinidade apenas pelo complexo Enzima-Substrato (ES) formado. O inibidor não competitivo funciona de maneira similar ao inibidor incompetitivo, se ligando a um sítio diferente do sítio ativo da enzima e portanto quando aumenta a concentração de substrato, nenhum efeito é observado. Também pode ligar-se ao complexo ES ou à enzima, formando complexos EIS e EI, respectivamente. Esse tipo de inibidor diminui a velocidade de reação pois diminui a quantidade de enzimas livres na solução.
Em relação à inibição irreversível, há uma ligação covalente com ou destruição do grupo funcional da enzima fazendo com que perca sua função ou ocorra uma ligação não covalente estável. Os inativadores suicidas (inativadores com base no mecanismo) são uma classe de inibidores irreversíveis que não reagem até o momento que se ligam ao sítio ativo de uma enzima específica. Eles passam pelas primeiras fases da reação química da catálise mas, ao invés de serem transformados no produto de interesse, esses inativadores se transformam em um produto altamente reativo que se junta a enzima de maneira irreversível.
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